As aspartil proteases (APs) compreendem uma famÃlia de enzimas envolvidas em numerosos processos biológicos, tais como: regulação da pressão arterial, doença amilóide, esporulação de fungos e digestão de hemoglobina pelos parasitos causadores da malária e da esquistossomose. Em geral, as APs de organismos eucarióticos são monoméricas e consistem de uma única cadeia polipeptÃdica que forma dois domÃnios semelhantes, com o sÃtio ativo localizado entre eles. Em todas as APs, este sÃtio ativo encontra-se como duas seqüências conservadas de Asp-Thr-Gly. Os mecanismos catalÃticos atualmente aceitos para APs de eucariotos e algumas evidências experimentais sobre a protonação dos resÃduos de aspartato catalÃtico, baseadas em estruturas de raios-X e estudos de RMN e de difração de nêutrons, estão descritos nesta revisão.
